Ензимната хидролиза е разработена за съответните търговски ензими за хранителни продукти

Моля свържете сеoscar.xiao@wecistanche.comза повече информация

2.2. Ефект на ултрафилтрация върху свойствата на колагеновия хидролизат

Процесът на ултрафилтрация може да бъде полезен, промишлено изгоден метод за производство на малки пептидни фракции с желан молекулен размер и висока биоактивност, в зависимост от състава на изходния хидролизат и активността, която се изследва [19]. Показани са разтворимостта, съдържанието на свободни аминогрупи и добивът на CHs след лиофилизация (Таблица 1). Разтворимостта и съдържанието на свободни аминогрупи на контролата бяха съответно 11,95 процента и 0.79 процента. След ензимна хидролиза и ултрафилтрация с 3 kDa прекъсване на молекулното тегло, най-висока разтворимост (21,17 процента) и съдържание на свободни аминогрупи (14,17 процента) се наблюдават в CH-Alcalase<3 kda.="" however,=""><3 kda="" was="" the="" lowest="" yield="" (12.42%)observed.="" therefore,="" although="" ultrafiltration="" is="" useful="" in="" separating="" chs="" with="" a="" low="" molecular="" weight="" it="" may="" cause="" a="" reduction="" in="">

Средното молекулно тегло на протеиновите хидролизати е важен фактор, който определя техните биологични свойства [19]. Като цяло, средна фракция с MW<3 kda="" represents="" a="" collagen="" hydrolysate;="" an="" average="" fraction="" with="" mw="">50 kDa represents gelatin, and an average fraction with MW>300 kDa представлява колаген [20,21]. Относителното разпределение на молекулното тегло на контролата (проба за предварителна обработка), CH-алкалаза и CH-алкалаза<3 kda="" is="" depicted="" in="" figure="" 4.="" the="" molecular="" weight="" distribution="" was="" over="" 20,100="" da="" for="" the="" control,="" which="" did="" not="" include="" the="" collagen="" hydrolysate=""><3 kda).="" this="" could="" not="" be="" numerically="" provided="" in="" this="" study,="" as="" the="" detection="" limit="" of="" the="" index="" detector="" system="" only="" ranged="" from="" 106="" to="" 20,100="" da.="" however,="" ch-alcalase="" showed="" detectable="" values="" in="" a="" higher="" range="" of="" relative="" molecular="" weight="" distribution,="" which="" ranged="" from="" 20,100="" da="" to="" 4270="" da="" (maximum="" peak:12,600="" da).="" in=""><3 kda,="" the="" molecular="" weight="" distribution="" mainly="" showed="" three="" peaks:="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 4270="" da="" (maximum="" peak),="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 424="" da,="" and="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 222="" da="" and="" 102="" da.="" ultrafiltration="" is="" an="" effective="" purification="" method="" used="" to="" obtain="" low="" molecular="" weight="" peptides="" from="" crude="" hydrolysates.="" results="" indicated="" that="" enzymatic="" hydrolysis="" by="" alcalase="" clearly="" reduced="" the="" high="" mw="" of="" the="" control="" (either="" collagen="" or="" gelatin),="" and="" that="" ultrafiltration="" was="" an="" effective="" purification="" method="" that="" can="" be="" used="" to="" obtain="" low="" molecular="" weight=""><3 kda)="" from="" crude="" collagen="" hydrolysates.="" reportedly,="" low="" molecular="" weight="" peptides="" (2-20="" amino="" acids)="" are="" more="" biologically="" active="" compared="" to="" their="" parent="" polypeptide/proteins,="" which="" are="" larger="">

Моля, щракнете тук, за да научите повече

Аминокиселинният състав в CHs е показан (Таблица 2). CHS от различни протеази има различни аминокиселинни състави и антиоксидантни свойства [23]. Аминокиселинният състав на колагена е богат на глицин (Gly), пролин (Pro) и глутаминова киселина (Glu). Аминокиселинното съдържание на CHs(CH-Alcalase и CH-Alcalase<3 kda)="" increased="" more="" than="" that="" of="" the="" control,="" following="" enzymatic="" hydrolysis="" with="" or="" without="" ultrafiltration.="" in="" particular,="" the="" content="" of="" gly,="" pro,="" and="" glu="" was="" much="" higher="" in=""><3 kda(gly="" 218="" mg/g,="" pro="" 152="" mg/g,="" and="" glu="" 120="" mg/g)="" than="" ch-alcalase(gly149="" mg/g,="" pro="" 95="" mg/g,="" and="" glu78="" mg/g).="" an="" increase="" in="" the="" content="" of="" these="" amino="" acids="" is="" strongly="" related="" to="" enhanced="" antioxidant="" capabilities="" [16,20].="" gly="" and="" pro="" contain="" hydrophobic="" amino="" acid="" groups,="" and="" glu="" contains="" negatively="" charged="" amino="" acid="" groups.="">стъбло цистанчеСъобщава се, че тези аминокиселини повишават антиоксидантната активност поради тяхната повишена разтворимост в липиди или чрез реакции на свободни радикали [1,24].

2.3. Антиоксидантна и против стареене активност на колагеновите хидролизати

Антиоксидантните активности на СН бяха измерени с помощта на 2,2'-и-бис-(3-етилбензотиазолин-6-сулфонова киселина) (ABTS) анализ на радикално-почистваща активност и анализ на редуцираща мощност. ABTS активността за отстраняване на радикалите на контролата (колагенова суспензия), CH-Alcalase и CH-Alcalase<3 kda="" at="" different="" concentrations="" is="" shown="" (figure="" 5a).abts="" radical="" scavenging="" activity="" of="" peptides="" assay="" is="" important="" to="" exclusively="" measure="" the="" ability="" of="" an="" antioxidant="" peptide="" to="" induce="" a="" hydrogen="" atom="" transfer="" [25].="" abts="" radical-scavenging="" effects="" of="" all="" treatments="" increased="" in="" a="" concentration-dependent="" manner=""><0.05). ch-alcalase="" and=""><3 kda="" showed="" much="" higher="" abts="" radical-scavenging="" activity="" values,="" with="" 41.4%-88.2%="" compared="" to="" the=""><8.5%. both="" ch-alcalase="" and=""><3 kda="" had="" high="" abtsradical-scavenging="" abilities="" of="" ~60%="" when="" concentrations="" were="" greater="" than="" 2.5="" mg/ml.=""><3 kda="" showed="" a="" significantly="" higher="" abts="" radical-scavenging="" activity="" value="" than="" ch-alcalase.="">екстракт от цистанче салсаКато цяло, антиоксидантната активност на пептидите може да бъде повлияна от техните аминокиселинни последователности, броя на наличните свободни аминокиселини, степента на хидролиза и молекулното тегло на пептидите [26,27]. По-специално, хидролизатите с ниско молекулно тегло притежават по-силни антиоксидантни свойства в сравнение с хидролизатите с високо молекулно тегло [2, 26].

Фигура 5. Антиоксидантна активност на колагенови хидролизати (CH) в 2,2'-и-бис-(3-етилбензотиазолин-6-сулфонова киселина) (ABTS) отстраняване на радикали (A) и редуцираща сила (B) анализи. Данните, обозначени с различни букви (ac), показват статистически значими разлики в зависимост от различните лечения (стр<0.05).>Cistanche tubulosa ползи и странични ефектиДанните, обозначени с различни букви (AD), показват статистически значими разлики в зависимост от концентрацията (p < 0.05).

Cistanche може да спре стареенето

Редуциращите сили на контрола, CH-Alcalase и CH-Alcalase<3 kda="" are="" shown="" (figure="" 5b).="" the="" reducing="" power="" of="" peptides="" may="" also="" serve="" as="" a="" significant="" indicator="" of="" their="" antioxidant="" potential="" [28,29].="" the="" reducing="" power="" of="" chs="" ranged="" from="" 0.074="" to="" 0.424="" in="" a="" dose-dependent="" manner=""><0.05). the="" control="" group="" had="" the="" lowest="" reducing="" power,="" which="" did="" not="" change="" significantly="" with="" increasing="" concentrations="" of="" the="" control.="" in="" contrast="" to="" abts="" radical-scavenging="" activity,="" the="" reducing="" power="" of="" ch-alcalase="" was="" higher="" than="" that="" of=""><3 kda.="">екстракт от Cistanche tubulosaПодобни наблюдения предполагат, че суровият колагенов хидролизат може да бъде по-ефективен за намаляване на мощността от ултрафилтрираните колагенови пептиди [30].

Инхибирането на активността на тирозиназа, колагеназа и еластаза беше използвано за проверка на техните in vitro ефекти против стареене [20]. Резултатите от инхибирането на активността на тирозиназата, колагеназата и еластазата на контролата, СН-алкалаза и СН-алкалаза<3 kda="" are="" summarized="" (table="" 3).="" tyrosinase,="" collagenase,="" and="" elastase="" inhibitors="" have="" been="" used="" as="" important="" ingredients="" of="" cosmetics="" for="" skin="" whitening,="" anti-aging,="" and="" anti-wrinkling,="" respectively.="" collagenase="" and="" elastase,="" especially,="" are="" known="" to="" be="" major="" enzymes="" responsible="" for="" dehydration="" and="" wrinkle="" formation="" on="" the="" skin="" surface[31].="" the="" results="" indicated="" that="" the="" tyrosinase="" inhibition="" effect="" of="" vitamin="" c(95.50%,1="" mg/ml,="" positive="" control)="" was="" higher="" than="" that="" of="" the="" other="" treatments(table="" 4).="" tyrosinase="" inhibition="" effects="" of="" control,="" ch-alcalase,="" and=""><3 kda="" groups="" were="" 28.21%,="" 15.44%,="" and="" 30.20%,="" respectively.="" thus,="" the="" chs="" did="" not="" show="" a="" better="" skin="" whitening="" effect="" compared="" to="" the="" control.="" collagenase="" inhibition="" by="" the="" control,="" ch-alcalase,="" and=""><3 kda="" groups="" were="" 6.45%,54.37%,="" and="" 61.90%,="" respectively.="" in="" addition,="" ch-alcalase="" and=""><3 kda="" inhibition="" of="" collagenase="" corresponded="" to="" that="" of="" vitamin="" cat="" 1="" mg/ml.="" thus,="" chs="" obtained="" from="" this="" study="" may="" be="" effective="" collagenase="" inhibitors="" that="" may="" possibly="" play="" an="" important="" role="" in="" anti-aging="" activities.="" however,="" all="" collagen="" samples="" did="" not="" display="" elastase="" inhibition="" effects,="" which="" may="" result="" from="" a="" lack="" of="" skin="" elasticity.="" overall,="" vitamin="" c(1="" mg/ml)="" inhibited="" various="" activities="" of="" the="" enzymes="" in="" the="" following="" order:="" tyrosinase(95.50%)="">collagenase(48.09)> elastase(2/.00%o).CH-Alcalase(5 mg/mL)inhibited various activities of the enzymes in the following order: collagenase (54.37%)> tyrosinase (15.44%)>еластаза (без активност). CH-Алкалаза<3 kda="" (5="" mg/ml)="" inhibited="" these="" activities="" in="" the="" following="" order:="" collagenase="" (61.90%)="">tyrosinase (30.20%)>еластаза (без активност). Подобни тенденции, докладвани в друго проучване, показват, че колагеновите хидролизати показват потенциал да действат като агенти против стареене и инхибитори на колагеназата [20].

3. Материали и методи

3.1. Предварителна обработка на свинска кожа

Свинската кожа беше закупена от местен доставчик (Сеул, Корея) и всички видими мазнини и съединителни тъкани на свинската кожа бяха отстранени с помощта на бръснарско ножче. Свинската кожа, използвана в това изследване, е получена от едно прасе, за да се минимизират биологичните вариации. Подрязаната свинска кожа се измива във вода при 90 градуса за 1 минута четири пъти, за да се отстранят мазнините и остатъчните материали. След това кожата се нарязва на 1 cm квадратни секции и се пулверизира в дестилирана вода в продължение на 3 минути, като се използва блендер с четири остриета (CNHR-26, Bosch, Хонконг, Китай). Пулверизираната свинска кожа се хомогенизира при висока скорост (25,000rpm) в продължение на 5 минути с помощта на Ultra Turrax (T25, IKA Labotechnik, Staufen, Германия). Приблизително 100 g от сместа от свинска кожа (50 процента крайно съдържание на твърдо вещество) се опаковат във вакуум и се замразяват при -20 градуса и се съхраняват за употреба в рамките на 1 месец.

3.2. Търговски протеази и реактиви

Alcalase, Flavorzyme, Neutrase и Protamex бяха закупени от Novozymes (Bagsvaerd, Дания). Бромелаинът и папаинът са закупени от Daesong Sangsa (Сеул, Корея). Всички химикали за тестове за антиоксиданти и против стареене бяха закупени от Sigma-Aldrich Chemical Company (Сейнт Луис, MS, САЩ). Всички други реактиви и разтворители, използвани в това изследване, са с аналитичен клас.

3.3. Ензимна хидролиза

Ензимната хидролиза е разработена за съответните използвани хранителни ензими (въз основа на препоръките на производителя; Таблица 4). Приготвената смес от свинска кожа се разрежда с дестилирана вода до крайно твърдо съдържание от 5 процента. Тази концентрация е избрана, за да осигури поведение на потока поради ниския си вискозитет. 5-процентната смес от свинска кожа се нарича колагенова суспензия (или контрола). Колагеновата суспензия се хидролизира в реактори, като се използват шест търговски ензима за хранителен клас при съотношение ензим: субстрат 1:100. Аликвотни части от пробата (5 mL) бяха взети при 1, 3, 6, 12 и 24 h хидролиза и незабавно загряти при 100 градуса за 10 минути за инактивиране на ензима, последвано от охлаждане до 0 градуса с помощта на ледена вода. По време на вземането на проби рН се контролира с помощта на 1 М NaOH, както е подходящо. След охлаждане, пробите се центрофугират при 4000 × g за 15 минути и супернатантата (колагенов хидролизат; CH) се събира. CH се концентрира допълнително чрез ултрафилтрация, като се използва система AmiconStirred Cells (Каталожен номер UFSC 20001, EMD Millipore Corporation, Бърлингтън, Масачузетс, САЩ) с 3 kDa молекулно тегло на прекъсване (MWCO) (UltracelMembrane, EMD Millipore Corporation, Бърлингтън, Масачузетс, САЩ) при 60 psi азотен газ, при 20 градуса.cistanche tubulosa мненияПриготвеният СН се изсушава чрез замразяване и се съхранява в херметически затворени контейнери при 20 градуса до анализа.

3.4. Определяне на pH, възстановяване на протеин, съдържание на свободни от разтворимост аминогрупи и производствен добив pH на пробите (контрола и CHs) се определя с помощта на pH метър (модел S220, Mettler Toledo GmbH, Columbus, OH, USA). Възстановяването или разтворимостта на протеина се определя чрез оценяване на протеиновото съдържание с помощта на протеинов анализ на бицинхонинова киселина (BCA), съгласно инструкциите на производителя (Sigma-Aldrich, St. Louis, MS, USA) със серумен албумин като стандарт. Съдържанието на свободна аминогрупа се определя чрез анализ на 2,4,6-тринитробензен сулфонова киселина (TNBSA) съгласно инструкциите на производителя (Thermo Fisher Scientific, Waltham, MA, USA), като се използва L-левцин като стандарт. Бяха измерени както мокро, така и сухо тегло, за да се изчисли производственото поле.

3.5. Разпределение на молекулното тегло

3.5.1. Електрофореза с натриев додецил сулфат-полиакриламиден гел (SDS-PAGE)

SDS-PAGE моделите на пробите (контрола и CHs) бяха измерени съгласно докладван по-рано метод [10]. Пробите се разреждат с 8 М урея (крайна протеинова концентрация 4 mg/mL). Всяка проба се смесва с една част от буфера за проби KTG 020 (10 процента глицерол, 2 процента SDS, 0,003 процента бромофенол синьо, 5 процента -меркаптоетанол и 63 mM Tris-HCl, pH 6,8) от KOMA Biotech Inc. ., （Сеул, Корея） и се вари 2 минути. Сместа от пробата (20 μL) се зарежда в EzWayTM PAG 6 процента акриламидни гелове (KOMA Biotech Inc., Сеул, Корея). След електрофореза гелът се фиксира, оцветява и обезцветява. Молекулните тегла се определят с помощта на широкообхватни стандарти за молекулно тегло между 10 и 210 kDa.

3.5.2. Гелпроникваща хроматография (GPC)

Разпределението на молекулното тегло на пробите се определя съгласно докладван по-рано метод [3]. Гелпроникващата хроматография (GPC) се извършва с помощта на YL9100 система за високоефективна течна хроматография (HPLC) (YL9100, Youngling Instrument Co., Ltd, Gyeonggi-do, Корея), оборудвана с три Ultrahydrogel TM 120 колони ( 7,8 × 3000 mm) от Waters (Milford, MA, USA). Подвижната фаза беше дестилирана/дейонизирана вода при скорост на потока от 1.0 mL/min и разпределението на молекулното тегло на колагеновите пептиди беше наблюдавано с помощта на детектор с индекс на пречупване YL 9100 при 40 градуса. Стандартен комплект за молекулно тегло (106-67,500 Da, Polymer Standards Service, Майнц, Германия) служи като стандарт.

3.6.Амин0 киселинен състав

Аминокиселинният състав на пробите се анализира чрез дериватизация с {{0}}флуоренил етоксикарбонил (FMOC)-хлорид и о-фталов диалдехид (OPA) на Ultimate 3000 HPLC система ( Dionex, Idstein, Германия), оборудван с два детектора (флуоресцентен детектор и UV детектор) и VDSpher 100 C18-E （4,6 mm × 150 mm, размер на частиците 3,5 μm, VDS Optilab, Берлин, Германия). Инжекционният обем беше 1.0 L и подвижната фаза беше съставена от два елуента: 40 mM двуосновен натриев фосфат (рН 7) и 45 процента (o/v) ацетонитрил/45 процента (v/v) разтвор на метанол. Чрез свързване на UV детектор и флуоресцентен детектор, ултравиолетовите лъчи бяха открити при 338 nm, производното на OPA беше открито при 450 nm от дължина на вълната на излъчване и 340 nm от дължината на вълната на възбуждане, производното на FMOC беше открито при 305 nm от дължина на вълната на излъчване от и 266 nm дължина на вълната на възбуждане. Аминокиселинна смес (1.0 nmol mL-I за всяка аминокиселина) се използва за калибриране.

където Атоталамино киселина е съдържанието след хидролиза с използване на 6 М HCl (при 130 градуса за 24 часа), а А свободна аминокиселина е съдържанието след разтваряне в дестилирана вода.

3.7. Оценка на антиоксидантната активност

3.7.1.2,2'-Азино-бис-(3-етилбензотиазолин-6-сулфонова киселина) (ABTS) Активност на извличане на радикали

ABTS радикалната активност на СН се измерва съгласно докладван по-рано метод [20]. ABTSрадикалният катион се генерира чрез смесване на изходен разтвор на ABTS (7.0 mM) с калиев персулфат (2,45 mM) и инкубиране на получената смес на тъмно при стайна температура за една нощ. Разтворът на ABTS радикала се разрежда в 5.0 mM буфериран с фосфат физиологичен разтвор (рН 7,4) до ниво на абсорбция 0.70±0,02 при 734 nm. Един mL от разредения разтвор на ABTS радикал се смесва с 1 mL от всяка проба. Десет минути по-късно, абсорбцията на проба (проба А, с проба) и контрола (контрола без проба) бяха измерени при 734 nm. ABTS активността за отстраняване на радикали (проценти) се изчислява като:

3.7.2.Намаляване на мощността

Редукционната способност на CH се измерва съгласно докладван по-рано метод [20]. Един mL от всяка проба се смесва с 1 mL 0.2 М фосфатен буфер (рН 6,6) и 1 mL 1% калиев ферицианид. Сместа се инкубира при 5 0 градуса за 20 минути и след това се добавя 1 mL 10 процента трихлороцетна киселина. Аликвотна част от 2 ml от тази инкубационна смес се смесва с 2 ml дестилирана вода и 0,4 ml 0,1 процента железен хлорид. След 10 минути, абсорбцията на получения разтвор се измерва при 700 nm на спектрофотометър (OPTIZEN, Mecasys Co., Daejeon, Корея). Повишената абсорбция (при 700 nm) на реакционната смес се счита за показател за повишена редуцираща способност.

3.8. Оценка на ефекта против стареене

3.8.1. Инхибиране на тирозиназната активност

Инхибирането на тирозиназата се определя чрез описан по-рано метод [20]. Разтвор на предварителна смес, съдържащ 70 μL 0,1 М фосфатен буфер （pH 6,8）, 30 uL от гъбена тирозиназа （167U/mL; Sigma-Aldrich, САЩ), и 20 L от пробата се инкубират в продължение на 5 минути при 30 градуса. След това се добавят приблизително 100 μL от 3,4-дихидрокси фенил-L-аланин （L-DOPA） за иницииране на ензимната реакция. Абсорбцията при 492 nm се измерва в продължение на 20 минути, за да се наблюдава образуването на L-DOPA. Аскорбиновата киселина (1 mg/mL) служи като положителна контрола, която се използва за сравнение. Коефициентът на инхибиране се изчислява, както следва:

където А е смес с тирозиназа без проба; Б е смес без проба и тирозиназа; C беше смес с проба и тирозиназа, а D беше смес с проба, но без тирозиназа.

3.8.2. Инхибиране на колагеназната активност

Инхибирането на колагеназата се определя чрез описан по-рано метод [20]. Накратко, беше приготвен 50 mM трицин буфер (рН 7,5), съдържащ 10 mM калциев хлорид и 400 mM натриев хлорид. След това 50 mL от 1,0 mM разтвор на N-[3-(2-фурил)акрилоил]-Leu-Gly-Pro-Ala и 0,2 mg/ml колагеназа (от Clostridium histolyticum, тип IA, 0.{ {19}} FALGPA U/mg твърдо вещество; Sigma-Aldrich, САЩ) бяха добавени в присъствието и отсъствието на проби. Реакцията се спира чрез добавяне на лимонена киселина (6 процента). Реакционната смес се разделя чрез добавяне на етилацетат. Абсорбцията на супернатанта се измерва при 345 nm. Аскорбиновата киселина (1 mg/mL) служи като положителна контрола и се използва за сравнение. Процентът на инхибиране се изчислява като:

където А е смес с колагеназа без проба; Б е смес без проба и колагеназа; C беше смес с проба и колагеназа, а D беше смес с проба, но без колагеназа.

3.8.3. Инхибиране на активността на еластазата

Инхибирането на еластазата се определя чрез описан по-рано метод [20]. N-сукцинил-Ala-Ala-Ala-р-нитроанилид (Suc-Ala-Ala-Ala-pNA) служи като субстрат и освобождаването на р-нитроанилин се наблюдава за 2{{20}} min при 25 градуса. Порция (1 ug) от тип IV свинска панкреатична еластаза (PPE) се разтваря в 1 mL 0.2 М Tris-HCl буфер (pH 8.0). реакционната смес съдържа 0.2 М Tris-HCl буфер (рН 8.0), 1 ppm PPE, 0.8 mM Suc-Ala-Ala-Ala-pNA, пробата и гореспоменатия субстрат. Измерена е абсорбцията при 214 nm. Аскорбинова киселина (1 mg/mL) служи като положителна контрола, използвана за сравнение. Коефициентът на инхибиране се изчислява, както следва:

където А е смес с еластаза и без проба; B е смес без проба и еластаза; C беше смес с проба и еластаза, а D беше смес с проба, но без еластаза.

3.9. Статистически анализ

Данните са представени като средно ± стандартно отклонение (SD). Значимостта на разликите между групите беше оценена с помощта на множество сравнения и дисперсионен анализ (ANOVA), последван от теста за честна значима разлика (HSD) на Tukey. Разликите с p стойности по-малки от 0.05 се считат за статистически значими.

4. Изводи

В това проучване колагеновите хидролизати, функционална хранителна съставка, са успешно произведени чрез ензимна хидролиза, последвана от ултрафилтрация и пречистване. Различни търговски протеази бяха тествани за тяхната потенциална полезност при производството на подходящи колагенови хидролизати. CHS, хидролизиран от Alcalase, е най-ефективно хидролизираният CHs, а ултрафилтрацията, последвана от пречистване, е ефективна при генерирането на активни пептиди с ниско молекулно тегло. Резултатите показват, че СН показват отлични антиоксидантни и инхибиращи активности на колагеназата. Следователно CHs, получени чрез това проучване, могат да се използват в хранителната, козметичната или фармацевтичната промишленост като естествена добавка, притежаваща антиоксидантни свойства и свойства против стареене. По-нататъшни проучвания, включващи in vivo оценка на активността на стареенето на активните пептиди в човешката кожа, може да се окажат полезни.

Тази статия е извлечена от Molecules 2019, 24, 1104; doi:10.3390/molecules24061104 www.mdpi.com/journal/molecules