Възможна патогенеза и превенция на дълъг COVID: SARS-CoV-2-индуцирано митохондриално разстройство, част 2

5. Терапевтични стратегии срещу COVID-19, включващи митохондрии

Cistanche може да действа като средство против умора и подобрител на издръжливостта, а експериментални проучвания показват, че отварата от Cistanche tubulosa може ефективно да защити чернодробните хепатоцити и ендотелните клетки, увредени при носещи тежести плуващи мишки, да регулира експресията на NOS3 и да стимулира чернодробния гликоген синтез, като по този начин упражнява ефикасност против умора. Богатият на фенилетаноидни гликозиди екстракт от Cistanche tubulosa може значително да намали нивата на серумната креатин киназа, лактат дехидрогеназа и лактат и да повиши нивата на хемоглобина (HB) и глюкозата при ICR мишки и това може да играе роля против умората чрез намаляване на мускулните увреждания и забавяне на обогатяването на млечна киселина за съхранение на енергия при мишки. Таблетките Compound Cistanche Tubulosa значително удължават времето за плуване с натоварване, повишават чернодробния гликогенов резерв и намаляват нивото на серумната урея след тренировка при мишки, показвайки своя ефект против умора. Отварата от Cistanchis може да подобри издръжливостта и да ускори премахването на умората при трениращи мишки, а също така може да намали повишаването на серумната креатин киназа след физическо натоварване и да поддържа ултраструктурата на скелетните мускули на мишки нормална след тренировка, което показва, че има ефектите за повишаване на физическата сила и против умора. Cistanchis също значително удължава времето за оцеляване на отровени с нитрити мишки и повишава толерантността към хипоксия и умора.

Кликнете върху чувството, че се чувствате замаяни и уморени през цялото време

【За повече информация:george.deng@wecistanche.com / WhatsApp:8613632399501】

При хора с дългосрочен COVID и синдром на хроничната умора намаляването на вирусния товар и подобряването на здравето на митохондриите може да бъде от полза (Фигура 2). Първо, антивирусните лекарства с директно действие - особено аналози като ремдесивир - могат ефективно да инхибират вирусната репликация чрез блокиране на активността на вирусната полимераза [181]. В допълнение към намаляването на вирусния товар в клетките, те могат също да намалят източниците на хронично възпаление, което води до тежък сепсис, мултиорганна недостатъчност и митохондриално увреждане. Скорошните резултати от лечението с ремдезивир обаче не показват полза за пациенти с продължителен COVID-19 [182,183]. След едногодишно проследяване един на всеки шест оцелели счита възстановяването от COVID-19 за непълно, а един на всеки четирима е бил обезпокоен от умора [182]. Друго проучване съобщава, че една трета от пациентите са изпитвали умора 6 месеца след COVID-19 [183].

Генералните антиоксиданти, като N-ацетилцистеин [184], глутатион [185] и каталаза [186], могат ефективно да намалят митохондриалните промени, тъй като те възстановяват и защитават митохондриалната функция [187], като по този начин намаляват разпространението на вируса SARS-CoV -2. Митохондриалният оксидативен стрес може също да бъде намален с помощта на насочени към митохондриите каталитични антиоксиданти като MnTBAP [188], EUK-8 и EUK-134 [189], както и Mito-TEMPO и митохинол [112,162,190]. Освен това е доказано, че митохондриалният хинон/митохондриален фенол мезилат (Mito-MES) притежава значителна антивирусна активност срещу SARS-CoV-2 и може да намали прекомерното възпаление в гостоприемника [191]. Ефективно лечение може да се получи и с mPTP инхибитори като NIM811 [192,193].

IL-6R и IL-1 рецепторните блокери са полезни при лечението на синдрома на освобождаване на цитокини [194,195]. Например IL-6R-блокиращото антитяло тоцилизумаб може да се използва за лечение на тежък синдром на освобождаване на цитокини [196,197] и SARS-CoV-2 инфекция [198]. По същия начин IL-1 рецепторният антагонист анакинра значително подобри преживяемостта при SARS-CoV-инфектирани мишки със свръхактивна NLRP3 инфламазома [195,199,200]. Повишена преживяемост и клинично подобрение са наблюдавани при пациенти с COVID-19 респираторен дистрес синдром при възрастни, получаващи висока доза интравенозна анакинра [201].

В допълнение, клетките, заразени със SARS-CoV-2-, разчитат основно на гликолиза, за да задоволят своите енергийни нужди, поради митохондриална респираторна дисфункция. Установено е, че инхибирането на гликолизата в заразените клетки инхибира вирусната пролиферация [107]. Рутениево червено - инхибитор на митохондриален калциев унипортер (MCU) - също нормализира морфологията и функцията на митохондриите в клетките, заразени с HIV [202]. Други известни MCU инхибитори включват рутений 265, митоксантрон и антибиотика доксициклин [203]. Всички тези стратегии могат да помогнат за подобряване на здравето на митохондриите при хора с дълъг COVID или синдром на хроничната умора.

6. Изводи

Управлението на дългия COVID е голямо предизвикателство поради липсата на ефективни лечения в момента. Сегашното разбиране на патофизиологията на дългия COVID предполага, че митохондриалната дисфункция може да е един от основните механизми. Въпреки че точният механизъм, чрез който SARS-CoV-2 индуцира митохондриална дисфункция, не е напълно изяснен, натрупването на доказателства подкрепя подобно схващане. Следователно, насочването към функцията на митохондриите може да представлява нов терапевтичен подход за пациенти с продължителна COVID-19. Няколко съединения, включително антиоксиданти, пептиди, насочени към митохондриите, и модулатори на митохондриалната биогенеза, са показали обещание за лечение на митохондриална дисфункция в предклинични проучвания. Въпреки това са необходими допълнителни проучвания, за да се определи безопасността и ефикасността на терапиите, насочени към митохондриите, в контекста на дълъг COVID.

Авторски принос:Концептуализация, T.-HC, C.-JC и P.-HH; писане - подготовка на оригинална чернова, T.-HC; писане - преглед и редактиране, C.-JC и P.-HH; визуализация, T.-HC Всички автори са прочели и са съгласни с публикуваната версия на ръкописа.

Финансиране:Това изследване не получи външно финансиране.

Изявление на институционалния съвет за преглед:Не е приложимо.

Декларация за информирано съгласие:Не е приложимо.

Декларация за наличност на данни:В това проучване не са създадени или анализирани нови данни. Споделянето на данни не се отнася за тази статия.

Конфликти на интереси:Авторите декларират липса на конфликт на интереси.

Препратки

1. Xie, Y.; Wang, Z.; Liao, H.; Марли, Г.; Wu, D.; Tang, W. Епидемиологични, клинични и лабораторни открития на COVID-19 в настоящата пандемия: Систематичен преглед и мета-анализ. BMC Infect. Dis 2020, 20, 640. [CrossRef] [PubMed]

2. Чен, TH; Хсу, Монтана; Лий, MY; Chou, CK Стомашно-чревно участие при SARS-CoV-2 инфекция. Вируси 2022, 14, 1188. [CrossRef] [PubMed]

3. Ван Кесел, SAM; Олде Хартман, TC; Lucassen, P.; van Jaarsveld, CHM Пост-акутни и продължителни симптоми на COVID-19 при пациенти с леки заболявания: систематичен преглед. Fam. Практ. 2022, 39, 159–167. [CrossRef] [PubMed]

4. Министерство на здравеопазването и човешките услуги, Служба на помощник-секретаря по здравеопазването. Национален план за действие за научни изследвания относно дългия COVID; Министерство на здравеопазването и човешките услуги на САЩ: Вашингтон, САЩ, 2022 г.; Том 20201.

5. Национален център по имунизации и респираторни заболявания (НЦИРЗ), Секция Вирусни заболявания. Дълги състояния на COVID или след COVID. Налично онлайн: https://www.cdc.gov/coronavirus/2019-ncov/long-term-effects/index.html (достъп на 16 декември 2022 г.).

6. Туми, Р.; DeMars, J.; Франклин, К.; Culos-Reed, SN; Weatherald, J.; Райтсън, Дж. Г. Хронична умора и неразположение след физическо натоварване при хора, живеещи с дълъг COVID: Наблюдателно проучване. Phys. Там. 2022, 102, pzac005. [CrossRef]

7. Сингх, И.; Джоузеф, П.; Heerdt, PM; Кулинан, М.; Lutchmansingh, DD; Гулати, М.; Possick, JD; Systrom, DM; Waxman, AB Устойчива непоносимост към физическо усилие след COVID-19: Прозрения от инвазивни кардиопулмонални тестове с натоварване. Сандък 2022, 161, 54–63. [CrossRef]

8. Швендингер, Ф.; Knaier, R.; Радтке, Т.; Schmidt-Trucksass, A. Ниска кардиореспираторна годност след COVID-19: Наративен преглед. Sports Med. 2023, 53, 51–74. [CrossRef] [PubMed]

9. Борнщайн, SR; Войт-Бак, К.; Донат, Т.; Родионов, RN; Гайнетдинов, Р.Р.; Целмин, С.; Kanczkowski, W.; Muller, GM; Ахлайтнер, М.; Wang, J.; et al. Хроничен пост-COVID-19 синдром и синдром на хроничната умора: Има ли роля екстракорпоралната афереза? Mol. Психиатрия 2022, 27, 34–37. [CrossRef]

10. Габанела, Ф.; Barbato, C.; Corbi, N.; Фиоре, М.; Petrella, C.; de Vincentiis, M.; Греко, А.; Ferraguti, G.; Корси, А.; Рали, М.; et al. Изследване на митохондриалната локализация на РНК на SARS-CoV-2 чрез анализ на катинар: Пилотно проучване в човешка плацента. Вътр. J. Mol. Sci. 2022, 23, 2100. [CrossRef]

11. Пърлман, С.; Netland, J. Коронавируси след SARS: Актуализация на репликацията и патогенезата. Нац. Rev. Microbiol. 2009, 7, 439–450.

12. Ву, К.Е.; Фазал, FM; Паркър, KR; Zou, J.; Chang, HY RNA-GPS прогнозира пребиваването на SARS-CoV-2 РНК в митохондриите и ядрото гостоприемник. Cell Syst. 2020, 11, 102–108.e3. [CrossRef]

13. Чен, Й.; Джоу, З.; Мин, У. Митохондрии, оксидативен стрес и вроден имунитет. Преден. Physiol. 2018, 9, 1487. [CrossRef] [PubMed]

14. Рамачандран, К.; Майти, С.; Мутукумар, AR; Кандала, С.; Томар, Д.; Abd El-Aziz, ТМ; Allen, C.; Sun, Y.; Венкатесан, М.; Мадарис, TR; et al. Инфекцията със SARS-CoV-2 засилва активността на митохондриалния PTP комплекс, за да наруши сърдечната енергетика. iScience 2022, 25, 103722. [CrossRef] [PubMed]

15. Дела Круз, CS; Kang, MJ Митохондриална дисфункция и молекулярни модели, свързани с увреждане (DAMPs) при хронични възпалителни заболявания. Митохондрия 2018, 41, 37–44. [CrossRef] [PubMed]

16. Грациоли, С.; Pugin, J. Молекулярни модели, свързани с увреждане на митохондриите: от възпалително сигнализиране до човешки заболявания. Преден. Immunol. 2018, 9, 832. [PubMed]

17. Марчи, С.; Guilbaud, E.; Tait, SWG; Ямазаки, Т.; Galluzzi, L. Митохондриален контрол на възпалението. Нац. Rev. Immunol. 2023, 23, 159–173. [PubMed]

18. Li, F. Структура, функция и еволюция на коронавирусните спайкови протеини. Annu. Вирол. 2016, 3, 237–261. [CrossRef]

19. Субиси, Л.; Posthuma, CC; Collet, A.; Zevenhoven-Dobbe, JC; Горбаленя, А.Е.; Decroly, E.; Snijder, EJ; Canard, B.; Imbert, I. Един коронавирусен протеинов комплекс от тежък остър респираторен синдром интегрира процесивни РНК полимераза и екзонуклеазни дейности. Proc. Natl. акад. Sci. САЩ 2014, 111, E3900–E3909. [CrossRef]

20. Брайън, DA; Baric, RS Коронавирусна геномна структура и репликация. В репликацията на коронавирус и обратната генетика; Актуални теми в микробиологията и имунологията; Springer: Берлин/Хайделберг, Германия, 2005 г.; Том 287, стр. 1–30.

21. Chang, LJ; Chen, TH NSP16 20 -O-MTase в патогенезата на коронавирус: възможни стратегии за превенция и лечение. Вируси 2021, 13, 538. [CrossRef]

22. Кешех, ММ; Хосейни, П.; Солтани, С.; Занди, М. Преглед на седемте патогенни човешки коронавируса. Rev. Med. Virol. 2022, 32, e2282. [CrossRef]

23. Фараг, Масачузетс; Амер, ХМ; Бхат, Р.; Хамед, ME; Азиз, IM; Мубарак, А.; Dawoud, ТМ; Алмалки, С.Г.; Alghofaili, F.; Alnemare, AK; et al. SARS-CoV-2: Преглед на вирусната генетика, предаване и имунопатогенеза. Вътр. J. Environ. Рез. Обществено здраве 2021, 18, 6312. [CrossRef]

24. Джан, Й.; Чен, Й.; Li, Y.; Хуанг, Ф.; Луо, Б.; Юан, Й.; Xia, B.; Ма, X.; Янг, Т.; Ю, Ф.; et al. Протеинът ORF8 на SARS-CoV-2 медиира избягването на имунитета чрез понижаваща регулация на MHC-Iota. Proc. Natl. акад. Sci. САЩ 2021, 118, e2024202118. [CrossRef]

25. Азад, ГК; Khan, PK Вариациите в Orf3a протеин на SARS-CoV-2 променят неговата структура и функция. Biochem. Biophys. Респ. 2021 г.,

26, 100933. [CrossRef] [PubMed] 26. Castano-Rodriguez, C.; Honrubia, JM; Gutierrez-Alvarez, J.; ДеДиего, ML; Нието-Торес, JL; Jimenez-Guardeno, JM; ReglaNava, JA; Фернандес-Делгадо, Р.; Verdia-Baguena, C.; Queralt-Martin, M.; et al. Роля на виропорини E, 3a и 8a на коронавирус при тежък остър респираторен синдром в репликацията и патогенезата. mBio 2018, 9, e02325-17. [CrossRef] [PubMed]

27. Siu, KL; Юен, Канзас; Castano-Rodriguez, C.; Ye, ZW; Yeung, ML; Fung, SY; Юан, С.; Чан, CP; Юен, Кентъки; Enjuanes, L.; et al. Коронавирусният протеин ORF3a на тежък остър респираторен синдром активира инфламазомата NLRP3 чрез насърчаване на TRAF3-зависимото убиквитиниране на ASC. FASEB J. 2019, 33, 8865–8877. [CrossRef]

28. Юе, Й.; Набар, NR; Shi, CS; Каменева, О.; Xiao, X.; Hwang, IY; Уанг, М.; Kehrl, JH SARS-Coronavirus Open Reading Frame-3a води до мултимодална некротична клетъчна смърт. Клетъчна смърт Dis. 2018, 9, 904. [CrossRef] [PubMed]

29. Конно, Й.; Кимура, И.; Уриу, К.; Фукуши, М.; Ири, Т.; Коянаги, Й.; Sauter, D.; Gifford, RJ; Консорциум, U.-C.; Накагава, С.; et al. SARS-CoV-2 ORF3b е мощен антагонист на интерферон, чиято активност се повишава от естествено възникващ вариант на удължаване. Cell Rep. 2020, 32, 108185. [CrossRef]

30. Финкел, Й.; Мизрахи, О.; Nachshon, A.; Weingarten-Gabbay, S.; Моргенщерн, Д.; Яхалом-Ронен, Й.; Тамир, Х.; Achdout, H.; Щайн, Д.; Израелски, О.; et al. Кодиращият капацитет на SARS-CoV-2. Nature 2021, 589, 125–130. [CrossRef]

31. Гордън, Делавер; Jang, GM; Bouhaddou, М.; Xu, J.; Оберние, К.; Уайт, К.М.; O'Meara, MJ; Резел, В.В.; Guo, JZ; Суейни, DL; et al. Карта на протеинови взаимодействия на SARS-CoV-2 разкрива цели за повторно използване на лекарства. Nature 2020, 583, 459–468. [CrossRef]

32. Хачим, А.; Кавиан, Н.; Коен, Калифорния; Брадичка, AWH; Чу, DKW; Mok, CKP; Цанг, OTY; Yeung, YC; Перера, Р.; Poon, LLM; et al. Антителата ORF8 и ORF3b са точни серологични маркери за ранна и късна SARS-CoV-2 инфекция. Нац. Immunol. 2020, 21, 1293–1301. [CrossRef]

33. Лий, JG; Хуанг, В.; Лий, Х.; van de Leemput, J.; Кейн, Масачузетс; Han, Z. Характеризиране на SARS-CoV-2 протеини разкрива Orf6 патогенност, субклетъчна локализация, взаимодействия на гостоприемника и атенюация от Selinexor. Cell Biosci. 2021, 11, 58. [CrossRef]

34. Миорин, Л.; Kehrer, T.; Санчес-Апарисио, Монтана; Джан, К.; Коен, П.; Пател, RS; Чупич, А.; Макио, Т.; Мей, М.; Морено, Е.; et al. SARS-CoV-2 Orf6 отвлича Nup98, за да блокира ядрения импорт на STAT и да антагонизира интерфероновото сигнализиране. Proc. Natl. акад. Sci. САЩ 2020 г., 117, 28344–28354. [CrossRef]

35. Kopecky-Bromberg, SA; Martinez-Sobrido, L.; Frieman, M.; Baric, RA; Palese, P. Тежък остър респираторен синдром коронавирус отворена рамка за четене (ORF) 3b, ORF 6 и нуклеокапсидните протеини функционират като интерферонови антагонисти. J. Virol. 2007, 81, 548–557. [CrossRef] [PubMed]

36. Ли, JY; Liao, CH; Wang, Q.; Тан, YJ; Луо, Р.; Qiu, Y.; Ge, XY ORF6, ORF8 и нуклеокапсидните протеини на SARS-CoV-2 инхибират сигналния път на интерферон тип I. Virus Res. 2020, 286, 198074. [CrossRef] [PubMed]

37. Като, К.; Иклиптикавати, Дания; Кобаяши, А.; Кондо, Х.; Лим, К.; Хазава, М.; Wong, RW Свръхекспресията на SARS-CoV-2 протеин ORF6 измества RAE1 и NUP98 от комплекса на ядрените пори. Biochem. Biophys. Рез. Общ. 2021, 536, 59–66. [CrossRef]

38. Xia, H.; Cao, Z.; Xie, X.; Джан, X.; Чен, JY; Wang, H.; Менахерия, В.Д.; Rajsbaum, R.; Shi, PY Избягване на интерферон тип I от SARS-CoV-2. Cell Rep. 2020, 33, 108234. [CrossRef] [PubMed]

39. Цао, З.; Xia, H.; Rajsbaum, R.; Xia, X.; Wang, H.; Shi, PY Убиквитинирането на SARS-CoV-2 ORF7a насърчава антагонизма на интерфероновия отговор. клетка. Mol. Immunol. 2021, 18, 746–748. [CrossRef] [PubMed]

40. Джоу, З.; Huang, C.; Джоу, З.; Хуанг, З.; Су, Л.; Канг, С.; Чен, X.; Чен, Q.; Той, С.; Rong, X.; et al. Структурно прозрение разкрива SARS-CoV-2 ORF7a като имуномодулиращ фактор за човешки CD14(+) моноцити. iScience 2021, 24, 102187. [CrossRef]

41. Лиу, DX; Fung, TS; Chong, KK; Шукла, А.; Hilgenfeld, R. Допълнителни протеини на SARS-CoV и други коронавируси. Antivirus Res. 2014, 109, 97–109.

42. Чен, CY; Пинг, YH; Lee, HC; Chen, KH; Лий, YM; Чан, YJ; Lien, TC; Японец, TS; Lin, CH; Као, LS; et al. Отворената четяща рамка 8а на коронавируса на човешки тежък остър респираторен синдром не само насърчава репликацията на вируса, но също така индуцира апоптоза. J. Инфектирайте. дис. 2007, 196, 405–415. [CrossRef]

43. Wong, HH; Fung, TS; Fang, S.; Хуанг, М.; Le, MT; Liu, DX Допълнителни протеини 8b и 8ab на коронавирус на тежък остър респираторен синдром потискат интерфероновия сигнален път чрез медииране на зависимо от убиквитин бързо разграждане на интерферон регулаторен фактор 3. Вирусология 2018, 515, 165–175. [CrossRef]

44. Лей, X.; Донг, X.; Ма, Р.; Wang, W.; Xiao, X.; Тиан, З.; Wang, C.; Wang, Y.; Li, L.; Рен, Л.; et al. Активиране и избягване на отговори на интерферон тип I от SARS-CoV-2. Нац. Общ. 2020, 11, 3810. [CrossRef]

45. Лин, X.; Фу, Б.; Ин, С.; Li, Z.; Liu, H.; Джан, Х.; Xing, N.; Wang, Y.; Xue, W.; Xiong, Y.; et al. ORF8 допринася за цитокинова буря по време на SARS-CoV-2 инфекция чрез активиране на пътя на IL-17. iScience 2021, 24, 102293. [CrossRef]

46. ​​Shi, CS; Qi, HY; Boularan, C.; Хуанг, NN; Абу-Асаб, М.; Shelhamer, JH; Kehrl, JH SARS-коронавирус отворена рамка за четене-9b потиска вродения имунитет чрез насочване към митохондриите и сигналозомата MAVS/TRAF3/TRAF6. J. Immunol. 2014, 193, 3080–3089. [CrossRef] [PubMed]

47. Kreimendahl, S.; Rassow, J. Протеинът на митохондриалната външна мембрана Tom70-медиатор в протеиновия трафик, контактните места на мембраната и вродения имунитет. Вътр. J. Mol. Sci. 2020, 21, 7262. [CrossRef] [PubMed]

48. Сингх, KK; Chaubey, G.; Чен, JY; Suravajhala, P. Декодиране на SARS-CoV-2 отвличане на митохондриите на гостоприемника в патогенезата на COVID-19. Am. J. Physiol. клетка. Physiol. 2020, 319, C258–C267. [CrossRef] [PubMed]

49. Домингес Андрес, А.; Фън, Ю.; Кампос, AR; Ин, Дж.; Янг, CC; Джеймс, Б.; Мурад, Р.; Ким, Х.; Дешпанде, AJ; Гордън, Делавер; et al. SARS-CoV-2 ORF9c е мембранно-свързан протеин, който потиска антивирусните реакции в клетките. bioRxiv 2020. [CrossRef]

50. Гордън, Делавер; Hiatt, J.; Bouhaddou, М.; Резел, В.В.; Ulferts, S.; Браберг, Х.; Юрека, AS; Оберние, К.; Guo, JZ; Batra, J.; et al. Сравнителни мрежи за взаимодействие на протеини гостоприемник-коронавирус разкриват панвирусни механизми на заболяването. Наука 2020, 370, eabe9403. [PubMed]

51. Jiang, HW; Джан, HN; Менг, QF; Xie, J.; Li, Y.; Чен, Х.; Джън, YX; Уанг, XN; Qi, H.; Джан, Дж.; et al. SARS-CoV-2 Orf9b потиска отговорите на интерферон тип I чрез насочване към TOM70. клетка. Mol. Immunol. 2020, 17, 998–1000. [CrossRef]

52. Пансер, К.; Милевска, А.; Owczarek, K.; Дабровска, А.; Ковалски, М.; Labaj, PP; Браницки, В.; Санак, М.; Pyrc, K. SARS-CoV-2 ORF10 не е съществен in vitro или in vivo при хора. PLoS Pathog. 2020, 16, e1008959. [CrossRef]

53. Seong, SY; Matzinger, P. Хидрофобност: древен молекулярен модел, свързан с увреждане, който инициира вродени имунни реакции. Нац. Rev. Immunol. 2004, 4, 469–478. [CrossRef]

54. Броз, П.; Dixit, VM Inflammasomes: Механизъм на сглобяване, регулиране и сигнализиране. Нац. Rev. Immunol. 2016, 16, 407–420. [CrossRef]

55. Ю, Дж.; Nagasu, H.; Мураками, Т.; Хоанг, Х.; Бродерик, Л.; Hoffman, HM; Horng, T. Активирането на инфламазома води до Каспаза- 1-зависимо митохондриално увреждане и блокиране на митофагията. Proc. Natl. акад. Sci. САЩ 2014, 111, 15514–15519. [CrossRef] [PubMed]

56. Джън, М.; Карки, Р.; Уилямс, EP; Янг, Д.; Fitzpatrick, E.; Фогел, П.; Jonsson, CB; Kanneganti, TD TLR2 усеща протеина на обвивката на SARS-CoV-2, за да произвежда възпалителни цитокини. Нац. Immunol. 2021, 22, 829–838. [CrossRef] [PubMed]

57. Kircheis, R.; Planz, O. Ролята на Toll-подобните рецептори (TLR) и свързаните с тях сигнални пътища при вирусна инфекция и възпаление. Вътр. J. Mol. Sci. 2023, 24, 6701. [CrossRef]

58. Бел, JK; Аскинс, Дж.; Хол, PR; Дейвис, DR; Segal, DM Мястото на свързване на dsRNA на човешки Toll-подобен рецептор 3. Proc. Natl. акад. Sci. САЩ 2006, 103, 8792–8797. [CrossRef]

59. Джан, З.; Ohto, U.; Шибата, Т.; Краюхина, Е.; Таока, М.; Yamauchi, Y.; Танджи, Х.; Изобе, Т.; Учияма, С.; Мияке, К.; et al. Структурен анализ разкрива, че Toll-подобен рецептор 7 е двоен рецептор за гуанозин и едноверижна РНК. Имунитет 2016, 45, 737–748. [CrossRef]

60. Кирхейс, Р.; Planz, O. Възможно ли е по-нисък Toll-подобен рецептор (TLR) и активиране на NF-kappaB поради променено разпределение на заряда в шиповия протеин да бъде причината за по-ниската патогенност на Omicron? Вътр. J. Mol. Sci. 2022, 23, 5966. [CrossRef] [PubMed]

61. Ахмад, MS; Shaik, RA; Ахмад, РК; Юсуф, М.; Хан, М.; Almutairi, AB; Alghuyaythat, WKZ; Алмутаири, SB „ДЪЛЪГ COVID“: Прозрение. Евро. Rev. Med. Pharmacol. Sci. 2021, 25, 5561–5577.

63. Дойков, И.; Hallqvist, J.; Гилмор, KC; Grandjean, L.; Милс, К.; Heywood, WE „Дългата опашка на COVID-19“ – Откриване на продължителен възпалителен отговор след инфекция със SARS-CoV-2 при асимптоматични и леко засегнати пациенти. F1000Research 2020, 9, 1349. [CrossRef]

63. Маршал, М. Трайното нещастие на коронавирусните превозвачи на дълги разстояния. Nature 2020, 585, 339–341. [CrossRef]

64. Nabavi, N. Long covid: Как да го дефинираме и как да го управляваме. BMJ 2020, 370, m3489. [CrossRef]

65. Гарг, П.; Arora, U.; Кумар, А.; Уиг, Н. Синдромът „пост-COVID“: Колко дълбоки са щетите? J. Med. Virol. 2021, 93, 673–674. [CrossRef] [PubMed]

66. Виско, В.; Vitale, C.; Рисполи, А.; Izzo, C.; Виртуоз, Н.; Ferruzzi, GJ; Сантопиетро, ​​М.; Мелфи, А.; Rusciano, MR; Маглио, А.; et al. Пост-COVID-19 синдром: участие и взаимодействия между дихателната, сърдечно-съдовата и нервната системи. J. Clin. Med. 2022, 11, 524. [CrossRef]

67. Чуджик, М.; Бабички, М.; Капуста, Дж.; Калузинска-Колат, З.; Колат, Д.; Янковски, П.; Mastalerz-Migas, A. Long-COVID клинични характеристики и рискови фактори: ретроспективен анализ на пациенти от регистъра STOP-COVID на проучването PoLoCOV. Вируси 2022, 14, 1755. [CrossRef] [PubMed]

68. Xie, Y.; Xu, E.; Bowe, B.; Al-Aly, Z. Дългосрочни сърдечно-съдови резултати от COVID-19. Нац. Med. 2022, 28, 583–590. [CrossRef] [PubMed]

69. Ленг, А.; Шах, М.; Ахмад, SA; Премрадж, Л.; Уайлди, К.; Ли Баси, Г.; Пардо, Калифорния; Чой, А.; Cho, SM Патогенеза, лежаща в основата на неврологичните прояви на дълъг COVID синдром и потенциални терапевтични средства. Клетки 2023, 12, 816. [CrossRef]

70. Будзинска, Н.; Морис, Дж. Нива на тревожност и депресия и стратегии за справяне сред полските здравни работници по време на пандемията от COVID-19. Вътр. J. Environ. Рез. Обществено здраве 2023, 20, 3319. [CrossRef]

71. Pfaff, ER; Madlock-Brown, C.; Baratta, JM; Бхатия, А.; Дейвис, Х.; Гирвин, А.; Хил, Е.; Кели, Е.; Костка, К.; Loomba, J.; et al. Кодиране на дълъг COVID: Характеризиране на ново заболяване през призмата на ICD-10. BMC Med. 2023, 21, 58. [CrossRef]

72. Lledo, GM; Sellares, J.; Brotons, C.; Санс, М.; Антон, JD; Blanco, J.; Bassat, Q.; Sarukhan, A.; Миро, JM; de Sanjose, S.; et al. Синдром след остър COVID-19: Ново цунами, изискващо универсална дефиниция на случая. Clin. Microbiol. заразявам. 2022, 28, 315–318. [CrossRef] [PubMed]

73. Налбандян, А.; Sehgal, K.; Гупта, А.; Madhavan, MV; McGroder, C.; Стивънс, JS; Кук, JR; Nordvig, AS; Шалев, Д.; Сехрават, TS; et al. Следостър COVID-19 синдром. Нац. Med. 2021, 27, 601–615. [CrossRef]

74. Gaebler, C.; Wang, Z.; Лоренци, JCC; Muecksch, F.; Финкин, С.; Токуяма, М.; Чо, А.; Янкович, М.; Schaefer-Babajew, D.; Оливейра, TY; et al. Еволюция на антитяло имунитета срещу SARS-CoV-2. bioRxiv 2021. [CrossRef]

75. de Melo, GD; Лазарини, Ф.; Levallois, S.; Hautefort, C.; Мишел, В.; Larrous, F.; Verillaud, B.; Aparicio, C.; Вагнер, С.; Gheusi, G.; et al. Свързаната с COVID-19-аносмия е свързана с вирусна персистенция и възпаление в човешкия обонятелен епител и мозъчна инфекция при хамстери. Sci. Превод Med. 2021, 13, eabf8396. [CrossRef]

76. Weinstock, LB; Брук, JB; Walters, AS; Горис, А.; Afrin, LB; Молдерингс, GJ Симптомите на активиране на мастни клетки са преобладаващи при Long-COVID. Вътр. J. Инфектирайте. дис. 2021, 112, 217–226. [CrossRef] [PubMed]

77. Африн, LB; Weinstock, LB; Мухлеене, хипервъзпалението на GJ COVID-19 и заболяването след COVID-19 може да се коренят в синдрома на активиране на мастоцитите. Вътр. J. Инфектирайте. дис. 2020, 100, 327–332. [CrossRef]

78. Проал, АД; VanElzakker, MB Long COVID или пост-акутни последствия от COVID-19 (PASC): Преглед на биологичните фактори, които могат да допринесат за постоянни симптоми. Преден. Microbiol. 2021, 12, 698169. [CrossRef]

79. Као, X.; Нгуен, В.; Цай, Дж.; Гао, С.; Tian, ​​Y.; Джан, Й.; Карвър, В.; Киарис, Х.; Cui, T.; Tan, W. SARS-CoV-2 Spike протеинът индуцира дълготрайни транскрипционни смущения на митохондриалните метаболитни гени, причинява сърдечна фиброза и намалява миокардния контрактил при затлъстели мишки. bioRxiv 2023. [CrossRef]

80. Мота, CS; Torices, S.; да Роза, БГ; Маркос, AC; Alvarez-Rosa, L.; Сикейра, М.; Морено-Родригес, Т.; Matos, ADR; Каетано, пр.н.е.; Martins, J.; et al. Излагането на микроваскуларни ендотелни клетки на човешкия мозък на SARS-CoV-2 води до възпалително активиране чрез неканоничен път на NF-kappaB и митохондриално ремоделиране. Вируси 2023, 15, 745. [CrossRef]

81. Peluso, MJ; Deeks, SG; Мустапич, М.; Kapogiannis, D.; Хенрих, TJ; Lu, S.; Goldberg, SA; Хох, Р.; Чен, JY; Martinez, EO; et al. SARS-CoV-2 и митохондриални протеини в невронни екзозоми на COVID-19. Ан. неврол. 2022, 91, 772–781. [CrossRef]

82. Piotrowicz, K.; Gasowski, J.; Мишел, JP; Веронезе, Н. Остра саркопения след COVID-19: Физиопатология и лечение. Клиника за стареене. Exp. Рез. 2021, 33, 2887–2898. [CrossRef] [PubMed]

83. Nardacci, R.; Colavita, F.; Castilletti, C.; Лапа, Д.; Матусали, Г.; Меши, С.; Дел Ноно, Ф.; Коломбо, Д.; Capobianchi, MR; Зумла, А.; et al. Доказателства за участието на липидите в цитопатогенезата на SARS-CoV-2. Клетъчна смърт Dis. 2021, 12, 263. [CrossRef]

84. Кортезе, М.; Лий, JY; Черикан, Б.; Neufeldt, CJ; Oorschot, VMJ; Kohrer, S.; Хенис, Дж.; Schieber, NL; Ronchi, P.; Mizzon, G.; et al. Интегративното изобразяване разкрива индуцирано от SARS-CoV-2-преоформяне на субклетъчни морфологии. Cell Host Microbe 2020, 28, 853–866.e5. [CrossRef] [PubMed]

85. Файзан, Мичиган; Чаудхури, Р.; Сагар, С.; Албогами, С.; Чаудхари, Н.; Азми, И.; Ахтар, А.; Али, SM; Кумар, Р.; Икбал, Дж.; et al. NSP4 и ORF9b на SARS-CoV-2 индуцират провъзпалително освобождаване на митохондриална ДНК във везикули, получени от вътрешната мембрана. Клетки 2022, 11, 2969. [CrossRef] [PubMed]

86. Сингх, К.; Chen, YC; Хасанзаде, С.; Хан, К.; Джуди, JT; Seifuddin, F.; Тунч, И.; Sack, MN; Pirooznia, M. Анализ на мрежата и профилиране на транскриптоми идентифицират автофагични и митохондриални дисфункции при SARS-CoV-2 инфекция. Преден. Женет. 2021, 12, 599261. [CrossRef]

87. Mando, C.; Саваси, В.М.; Анели, GM; Корти, С.; Серати, А.; Лисо, Ф.; Tasca, C.; Novielli, C.; Cetin, I. Митохондриален и окислителен дисбаланс в плацентите от майки със SARS-CoV-2 инфекция. Антиоксиданти 2021, 10, 1517. [CrossRef]

88. Hartsell, EM; Гилеспи, Минесота; Langley, RJ Дали острата и персистираща метаболитна дисрегулация при COVID-19 сочи към нови биомаркери и бъдещи терапевтични стратегии? Евро. Respir. J. 2022, 59, 2102417. [CrossRef] [PubMed]

89. Плис, А.; Кузмин, AN; Прасад, PN; Mahajan, SD Митохондриална дисфункция: Прелюдия към невропатогенезата на SARS-CoV-2. ACS Chem. Neurosci. 2022, 13, 308–312. [CrossRef]

90. Джу, Л.; Тя, З.Г.; Cheng, X.; Цин, JJ; Джан, XJ; Cai, J.; Лей, Ф.; Wang, H.; Xie, J.; Wang, W.; et al. Асоциация на контрола на кръвната захар и резултатите при пациенти с COVID-19 и съществуващ диабет тип 2. Cell Metab. 2020, 31, 1068–1077 e1063. [CrossRef]

91. Гарета, Е.; Прадо, П.; Stanifer, ML; Monteil, V.; Марко, А.; Ullate-Agote, A.; Моя-Рул, Д.; Вилас-Зорноза, А.; Тарантино, C.; Romero, JP; et al. Диабетната среда увеличава експресията на ACE2 и клетъчната чувствителност към SARS-CoV-2 инфекции в човешки бъбречни органоиди и клетки на пациенти. Cell Metab. 2022, 34, 857–873 e859. [CrossRef]

92. Палеодимос, Л.; Kokkinidis, DG; Li, W.; Караманис, Д.; Ognibene, J.; Арора, С.; Южен, WN; Mantzoros, CS Тежкото затлъстяване, увеличаването на възрастта и мъжкият пол са независимо свързани с по-лоши вътреболнични резултати и по-висока вътреболнична смъртност в група пациенти с COVID-19 в Бронкс, Ню Йорк. Метаболизъм 2020, 108, 154262. [CrossRef]

93. Холдер, К.; Reddy, PH Ефектът на COVID-19 върху имунната система и митохондриалната динамика при диабет, затлъстяване и деменция. Невролог 2021, 27, 331–339. [CrossRef]

94. Mavrogiannaki, AN; Migdalis, IN Безалкохолно мастно чернодробно заболяване, захарен диабет и сърдечно-съдови заболявания: По-нови данни. Вътр. J. Endocrinol. 2013, 2013, 450639. [CrossRef] [PubMed]

95. Коста, FF; Росарио, WR; Рибейро Фариас, AC; де Соуза, RG; Дуарте Гондим, RS; Барозу, Вашингтон Метаболитен синдром и COVID-19: Актуална информация за свързаните съпътстващи заболявания и предложени терапии. Диабет Metab. Синдр. 2020, 14, 809–814. [CrossRef] [PubMed]

96. Морено Фернандес-Аяла, DJ; Навас, П.; Lopez-Lluch, G. Свързаната с възрастта митохондриална дисфункция като ключов фактор при заболяването COVID-19. Exp. Геронтол. 2020, 142, 111147. [CrossRef]

97. Чанг, X.; Исмаил, NI; Рахман, А.; Xu, D.; Чан, ПИК; Ong, SG; Ong, SB Long COVID-19 и сърцето: Сърдечните митохондрии ли са липсващата връзка? Антиоксид. Редокс сигнал. 2023, 38, 599–618. [CrossRef]

98. Чен, X.; Cao, R.; Zhong, W. Приемни калциеви канали и помпи при вирусни инфекции. Клетки 2019, 9, 94. [CrossRef]

99. Хан, З.; Мадара, JJ; Хърбърт, А.; Prugar, LI; Ruthel, G.; Lu, J.; Liu, Y.; Liu, W.; Лиу, X.; Wrobel, JE; et al. Калциево регулиране на размножаването на вируса на хеморагична треска: механични последици за терапевтична интервенция, ориентирана към гостоприемника. PLoS Pathog. 2015, 11, e1005220. [CrossRef]

100. Qu, Y.; Sun, Y.; Янг, З.; Ding, C. Сигнализация на калциевите йони: цели за атака и използване от вируси. Преден. Microbiol. 2022, 13, 889374. [CrossRef]

101. Саурав, С.; Tanwar, J.; Ахуджа, К.; Motiani, RK Дисрегулация на калциевото сигнализиране на клетката гостоприемник по време на вирусни инфекции: Нововъзникваща парадигма с високо клинично значение. Mol. Asp. Med. 2021, 81, 101004.

102. Лай, Алабама; Фрийд, JH SARS-CoV-2 Fusion Peptide има по-голям мембранен смущаващ ефект от SARS-CoV със силно специфична зависимост от Ca(2). J. Mol. Biol. 2021, 433, 166946. [CrossRef]

103. Straus, MR; Танг, Т.; Lai, AL; Flegel, A.; Bidon, М.; Освободен, JH; Даниел, С.; Whittaker, GR Ca(2+) йони насърчават сливането на коронавируса на близкоизточния респираторен синдром с клетките гостоприемници и повишават инфекциозността. J. Virol. 2020, 94, e00426-20. [CrossRef]

104. Керн, DM; Sorum, B.; Мали, SS; Hoel, CM; Шридхаран, С.; Remis, JP; Тосо, Д.Б.; Котеча, А.; Баутиста, DM; Brohawn, SG Cryo-EM структура на SARS-CoV-2 ORF3a в липидни нанодискове. Нац. Структура. Mol. Biol. 2021, 28, 573–582. [CrossRef] [PubMed]

105. Дейвис, Дж.П.; Алмаси, КМ; McDonald, EF; Плейт, Л. Сравнителна мултиплексирана интерактомика на SARS-CoV-2 и хомоложни коронавирусни неструктурни протеини идентифицира уникални и споделени зависимости на клетката гостоприемник. ACS Infect. дис. 2020, 6, 3174–3189. [CrossRef] [PubMed]

106. Рен, Й.; Шу, Т.; Wu, D.; Mu, J.; Wang, C.; Хуанг, М.; Хан, Й.; Джан, XY; Джоу, В.; Qiu, Y.; et al. Протеинът ORF3a на SARS-CoV-2 индуцира апоптоза в клетките. клетка. Mol. Immunol. 2020, 17, 881–883. [CrossRef]

107. Божкова, Д.; Клан, К.; Кох, Б.; Widera, М.; Краузе, Д.; Ciesek, S.; Cinatl, J.; Munch, C. Протеомика на SARS-CoV-2-инфектирани клетки гостоприемници разкрива терапевтични цели. Nature 2020, 583, 469–472. [CrossRef]

108. Nunn, AVW; Гай, GW; Brysch, W.; Bell, JD Разбиране на дългия COVID.; Митохондриално здраве и адаптация - стари пътища, нови проблеми. Biomedicines 2022, 10, 3113. [CrossRef]

109. Qu, C.; Джан, С.; Wang, W.; Ли, М.; Wang, Y.; van der Heijde-Mulder, M.; Shokrollahi, E.; Хаким, MS; Raat, NJH; Пепеленбош, депутат; et al. Комплекс III на митохондриалната електронна транспортна верига поддържа репликацията на вируса на хепатит Е и представлява антивирусна цел. FASEB J. 2019, 33, 1008–1019. [CrossRef] [PubMed]

110. Сингх, Д.; Агусти, А.; Anzueto, A.; Барнс, PJ; Bourbeau, J.; Celli, BR; Кринер, GJ; Frith, P.; Halpin, DMG; Хан, М.; et al. Глобална стратегия за диагностика, управление и превенция на хронична обструктивна белодробна болест: Доклад на научния комитет GOLD 2019. Eur. Respir. J. 2019, 53, 1900164. [CrossRef]

111. Шин, CS; Менг, С.; Гарбис, SD; Moradian, A.; Тейлър, RW; Свередоски, MJ; Ломеник, Б.; Chan, DC LONP1 и mtHSP70 си сътрудничат за насърчаване на сгъването на митохондриални протеини. Нац. Общ. 2021, 12, 265. [CrossRef]

112. Кодо, AC; Davanzo, GG; Монтейро, LB; де Соуза, GF; Muraro, SP; Virgilio-da-Silva, JV; Prodonoff, JS; Carregari, VC; de Biagi Junior, CAO; Crunfli, F.; et al. Повишените нива на глюкоза благоприятстват SARS-CoV-2 инфекция и моноцитен отговор чрез HIF-1алфа/зависима от гликолизата ос. Cell Metab. 2020, 32, 498–499. [CrossRef]

113. Сория-Кастро, Е.; Сото, ME; Guarner-Lans, V.; Rojas, G.; Perezpena-Diazconti, M.; Криалес-Вера, SA; Manzano Pech, L.; PerezTorres, I. Отвличането на митохондриалната функция е свързано с инфекцията SARS-CoV-2. Histol. Хистопатол. 2021, 36, 947–965.

114. Старков, А.А.; Fiskum, G. Регулиране на мозъчното митохондриално производство на H2O2 чрез мембранен потенциал и NAD (P) H редокс състояние. J. Neurochem. 2003, 86, 1101–1107. [CrossRef] [PubMed]

115. Грийн, DR; Reed, JC Митохондрии и апоптоза. Наука 1998, 281, 1309–1312. [CrossRef] [PubMed]

116. Ли, X.; Wang, L.; Ян, С.; Янг, Ф.; Xiang, L.; Zhu, J.; Шен, Б.; Gong, Z. Клинични характеристики на 25 смъртни случая с COVID-19: ретроспективен преглед на медицински досиета в един медицински център, Ухан, Китай. Вътр. J. Инфектирайте. дис. 2020, 94, 128–132. [CrossRef] [PubMed]

117. Лей, Й.; Джан, Дж.; Schiavon, CR; Подгъв.; Чен, Л.; Шен, Х.; Джан, Й.; Ин, Q.; Cho, Y.; Андраде, Л.; et al. SARS-CoV-2 Spike Protein уврежда ендотелната функция чрез регулиране надолу на ACE 2. Circ. Рез. 2021, 128, 1323–1326. [CrossRef]

118. Shang, C.; Лиу, З.; Zhu, Y.; Lu, J.; Ge, C.; Zhang, C.; Li, N.; Джин, Н.; Li, Y.; Тиан, М.; et al. SARS-CoV-2 Причинява митохондриална дисфункция и увреждане на митофагията. Преден. Microbiol. 2021, 12, 780768. [CrossRef] [PubMed]

119. Андраде Силва, М.; да Силва, А.; направи Amaral, MA; Фрагас, MG; Камара, NOS Метаболитни промени при SARS-CoV-2 инфекция и нейното въздействие върху бъбречната дисфункция. Преден. Physiol. 2021, 12, 624698. [CrossRef] [PubMed]

120. Moolamalla, STR; Баласубраманян, Р.; Чаухан, Р.; Приякумар, UD; Vinod, PK Метаболитно препрограмиране на гостоприемник в отговор на SARS-CoV-2 инфекция: Подход на системната биология. Microb. Патоген. 2021, 158, 105114. [CrossRef]

121. Джан, В.; Wang, G.; Xu, ZG; Tu, H.; Hu, F.; Dai, J.; Chang, Y.; Чен, Й.; Lu, Y.; Zeng, H.; et al. Лактатът е естествен супресор на RLR сигнализиране чрез насочване към MAVS. Cell 2019, 178, 176–189.e15. [CrossRef]

122. Джакомело, М.; Пякурел, А.; Glytsou, C.; Scorrano, L. Клетъчната биология на динамиката на митохондриалната мембрана. Нац. Rev. Mol. Cell Biol. 2020, 21, 204–224.

123. Терман, А.; Курц, Т.; Навратил, М.; Arriaga, EA; Brunk, UT Митохондриален оборот и стареене на дългоживеещи постмитотични клетки: Митохондриално-лизозомната теория на стареенето. Антиоксид. Редокс сигнал. 2010, 12, 503–535. [CrossRef]

124. Де, Р.; Саркар, С.; Мазумдер, С.; Дебшарма, С.; Сидикуи, АА; Саха, SJ; Banerjee, C.; Наг, С.; Саха, Д.; Праманик, С.; et al. Инхибиторният фактор на миграцията на макрофагите регулира митохондриалната динамика и клетъчния растеж на човешки ракови клетъчни линии чрез CD74-NF-kappaB сигнализиране. J. Biol. Chem. 2018, 293, 19740–19760. [CrossRef]

125. Бах, Д.; Pich, S.; Сориано, FX; Вега, Н.; Баумгартнер, Б.; Oriola, J.; Daugaard, JR; Lloberas, J.; Лагери, М.; Zierath, JR; et al. Митофузин-2 определя архитектурата на митохондриалната мрежа и митохондриалния метаболизъм. Нов регулаторен механизъм, променен при затлъстяване. J. Biol. Chem. 2003, 278, 17190–17197. [CrossRef] [PubMed]

126. Смит, ME; Tippetts, TS; Брасфийлд, Испания; Тъкър, BJ; Ockey, A.; Swensen, AC; Anthonymuthu, TS; Washburn, TD; Kane, DA; Принс, JT; et al. Митохондриалното делене медиира индуцираното от керамид метаболитно разрушаване в скелетните мускули. Biochem. J. 2013, 456, 427–439. [CrossRef] [PubMed]

127. Морита, М.; Прудент, Дж.; Басу, К.; Гойон, В.; Кацумура, С.; Hulea, L.; Пърл, Д.; Siddiqui, N.; Strack, S.; McGuirk, S.; et al. mTOR контролира митохондриалната динамика и клетъчното оцеляване чрез MTFP1. Mol. Cell 2017, 67, 922–935.e5. [PubMed]

128. Морита, М.; Чакъл, SP; Hulea, L.; Larsson, O.; Полак, М.; St-Pierre, J.; Topisirovic, I. mTOR координира протеиновия синтез, митохондриалната активност и пролиферацията. Клетъчен цикъл 2015, 14, 473–480. [CrossRef]

129. Земирли, Н.; Pourcelot, М.; Ambroise, G.; Hatchi, E.; Васкес, А.; Arnoult, D. Митохондриалната хиперфузия насърчава активирането на NF-kappaB чрез митохондриалната E3 лигаза MULAN. FEBS J. 2014, 281, 3095–3112. [CrossRef]

130. Галуци, Л.; Витале, И.; Абрамс, JM; Alnemri, ES; Baehrecke, EH; Blagosklonny, MV; Dawson, ТМ; Доусън, VL; Ел-Дейри, WS; Фулда, С.; et al. Молекулярни дефиниции на подпрограми за клетъчна смърт: Препоръки на Номенклатурния комитет за клетъчна смърт 2012 г. Клетъчна смърт Разл. 2012, 19, 107–120.

131. Кромер, Г.; Galluzzi, L.; Brenner, C. Пермеабилизация на митохондриалната мембрана при клетъчна смърт. Physiol. Rev. 2007, 87, 99–163.

132. Мадеду, Е.; Манига, Б.; Зафанело, М.; Фанос, В.; Marcialis, A. SARS-CoV2 и митохондриите: въздействието върху клетъчната съдба. Акта Биомед. 2022, 93, e2022199. [PubMed]

133. Cao, G.; Xing, J.; Xiao, X.; Liou, AK; Гао, Й.; Ин, XM; Clark, RS; Греъм, SH; Chen, J. Критична роля на калпаин I в митохондриалното освобождаване на фактор, индуциращ апоптоза, при исхемично невронално увреждане. J. Neurosci. 2007, 27, 9278–9293. [CrossRef]

134. Wang, Y.; Ким, NS; Haince, JF; Kang, HC; Дейвид, KK; Andrabi, SA; Poirier, GG; Доусън, VL; Dawson, TM Поли(ADP-рибоза) (PAR) свързването с индуциращия апоптоза фактор е критично за зависимата от PAR полимераза-1-клетъчна смърт (parthanatos). Sci. Сигнал. 2011, 4, ra20. [CrossRef]

135. Wang, Y.; Ким, NS; Ли, X.; Гриър, Пенсилвания; Koehler, RC; Доусън, VL; Dawson, TM Calpain активиране не е необходимо за AIF транслокация в PARP-1-зависима клетъчна смърт (parthanatos). J. Neurochem. 2009, 110, 687–696. [CrossRef]

136. Кесавардхана, С.; Kanneganti, TD Механизми, управляващи активирането на инфламазома, сглобяването и индукцията на пироптоза. Вътр. Immunol. 2017, 29, 201–210. [CrossRef] [PubMed]

137. Vandenabeele, P.; Galluzzi, L.; Ванден Берге, Т.; Kroemer, G. Молекулярни механизми на некроптоза: подредена клетъчна експлозия. Нац. Rev. Mol. Cell Biol. 2010, 11, 700–714. [PubMed]

138. Редондо, Н.; Zaldivar-Lopez, S.; Гаридо, JJ; Montoya, M. SARS-CoV-2 спомагателни протеини във вирусната патогенеза: известни и неизвестни. Преден. Immunol. 2021, 12, 708264. [CrossRef] [PubMed]

139. Валдес-Агуайо, JJ; Гарза-Велоз, И.; Badillo-Almaraz, JI; Бернал-Силва, С.; Martinez-Vazquez, MC; Хуарес-Алкала, В.; Варгас Родригес, JR; Гаета-Веласко, ML; Gonzalez-Fuentes, C.; Avila-Carrasco, L.; et al. Митохондрии и митохондриална ДНК: ключови елементи в патогенезата и екзацербацията на възпалителното състояние, причинено от COVID-19. Medicina 2021, 57, 928. [CrossRef] [PubMed]

140. Дирикан, Е.; Savrun, ST; Айдън, IE; Gulbay, G.; Караман, У. Анализ на митохондриална ДНК цитохром-b (CYB) и ATPase-6 генни мутации при пациенти с COVID-19. J. Med. Virol. 2022, 94, 3138–3146. [CrossRef] [PubMed]

141. Ву, Й.; Уанг, XH; Li, XH; Песен, LY; Ю, С.Л.; Fang, ZC; Liu, YQ; Юан, LY; Peng, CY; Zhang, SY; et al. Обичайните вариации на mtDNA при C5178a и A249d/T6392C/G10310A намаляват риска от тежък COVID-19 при китайско население Хан от Централен Китай. Mil. Med. Рез. 2021, 8, 57. [CrossRef]

142. Райли, JS; Tait, SW Митохондриална ДНК при възпаление и имунитет. EMBO Rep. 2020, 21, e49799. [CrossRef]

143. Скози, Д.; Кано, М.; Ма, Л.; Джоу, Д.; Zhu, JH; О'Халоран, JA; Goss, C.; Rauseo, AM; Лиу, З.; Саху, SK; et al. Циркулиращата митохондриална ДНК е ранен индикатор за тежко заболяване и смъртност от COVID-19. JCI Insight 2021, 6, 143299. [CrossRef]

144. Andargie, TE; Tsuji, N.; Seifuddin, F.; Jang, MK; Юен, PS; Конг, Х.; Тунч, И.; Сингх, К.; Чаря, А.; Уилкинс, К.; et al. Безклетъчна ДНК картографира COVID-19 тъканно увреждане и риск от смърт и може да причини тъканно увреждане. JCI Insight 2021, 6, 147610. [CrossRef] [PubMed]

145. Xie, JH; Li, YY; Jin, J. Основните функции на митохондриалната динамика в имунните клетки. клетка. Mol. Immunol. 2020, 17, 712–721. [CrossRef] [PubMed]

146. Диксън, KB; Zhou, J. Роля на реактивните кислородни видове и желязото в защитата на гостоприемника срещу инфекция. Преден. Biosci. Ориентир Изд. 2020, 25, 1600–1616.

147. Чен, TH; Кох, Кентъки; Lin, KM; Chou, CK Митохондриална дисфункция като основна причина за нарушения на скелетната мускулатура. Вътр. J. Mol. Sci. 2022, 23, 12926. [CrossRef]

148. Милър, Б.; Силвърщайн, А.; Флорес, М.; Као, К.; Kumagai, H.; Мехта, HH; Йен, К.; Ким, SJ; Cohen, P. Отговор на митохондриален транскриптом на гостоприемник към SARS-CoV-2 в множество клетъчни модели и клинични проби. Sci. Rep. 2021, 11, 3. [CrossRef]

149. Liu, Q.; Джан, Д.; Ху, Д.; Джоу, X.; Zhou, Y. Ролята на митохондриите в активирането на NLRP3 inflammasome. Mol. Immunol. 2018, 103, 115–124. [PubMed]

150. Burtscher, J.; Cappellano, G.; Omori, A.; Кошиба, Т.; Millet, GP Митохондрии: В кръстосания огън на SARS-CoV-2 и имунитета. iScience 2020, 23, 101631. [CrossRef]

151. Той, Й.; Hara, H.; Nunez, G. Механизъм и регулиране на NLRP3 възпалителна активация. Trends Biochem. Sci. 2016, 41, 1012–1021. [CrossRef] [PubMed]

152. Джоу, Р.; Yazdi, AS; Меню, П.; Tschopp, J. Роля на митохондриите в активирането на NLRP3 inflammasome. Nature 2011, 469, 221–225. [CrossRef]

153. Волт, Х.; Гарсия, JA; Doerrier, C.; Диас-Касадо, ME; Гера-Либреро, А.; Лопес, LC; Escames, G.; Tresguerres, JA; AcunaCastroviejo, D. Същата молекула, но различен израз: Стареенето и сепсисът задействат NLRP3 възпалителна активация, цел на мелатонин. J. Pineal Res. 2016, 60, 193–205. [CrossRef]

154. Джоу, З.; Джан, М.; Wang, Y.; Zheng, F.; Huang, Y.; Хуанг, К.; Ю, К.; Cai, C.; Чен, Д.; Tian, ​​Y.; et al. Клинични характеристики на по-възрастни и по-млади пациенти, заразени със SARS-CoV-2. Стареене 2020, 12, 11296–11305. [CrossRef]

155. Пан, П.; Шен, М.; Ю, З.; Ge, W.; Чен, К.; Тиан, М.; Xiao, F.; Wang, Z.; Wang, J.; Jia, Y.; et al. SARS-CoV-2 N протеин насърчава NLRP3 инфламазомна активация, за да предизвика хипервъзпаление. Нац. Общ. 2021, 12, 4664. [CrossRef] [PubMed]

156. Shi, CS; Набар, NR; Хуанг, NN; Kehrl, JH SARS-Coronavirus Open Reading Frame-8b задейства вътреклетъчни пътища на стрес и активира NLRP3 инфламазоми. Откриване на клетъчна смърт. 2019, 5, 101. [CrossRef] [PubMed]

157. Нието-Торес, JL; ДеДиего, ML; Verdia-Baguena, C.; Jimenez-Guardeno, JM; Regla-Nava, JA; Фернандес-Делгадо, Р.; CastanoRodriguez, C.; Алкараз, А.; Торес, Дж.; Агилела, В.М.; et al. Активността на йонния канал на протеина на обвивката на коронавирус при тежък остър респираторен синдром насърчава пригодността и патогенезата на вируса. PLoS Pathog. 2014, 10, e1004077. [CrossRef] [PubMed]

158. Fung, SY; Юен, Канзас; Ye, ZW; Чан, CP; Jin, DY Дърпане на въже между тежък остър респираторен синдром коронавирус 2 и антивирусна защита на гостоприемника: Уроци от други патогенни вируси. Emerg. Микробите заразяват. 2020, 9, 558–570. [CrossRef] [PubMed]

159. Астути, И.; Исрафил. Тежък остър респираторен синдром Коронавирус 2 (SARS-CoV-2): Преглед на структурата на вируса и реакцията на гостоприемника. Диабет Metab. Синдр. 2020, 14, 407–412. [CrossRef]

160. Albornoz, EA; Амарила, АА; Модхиран, Н.; Паркър, С.; Li, XX; Wijesundara, DK; Aguado, J.; Замора, AP; McMillan, CLD; Liang, B.; et al. SARS-CoV-2 задвижва възпалителната активация на NLRP3 в човешката микроглия чрез шипов протеин. Mol. Психиатрия 2022. [CrossRef]

161. Su, CM; Wang, L.; Yoo, D. Активиране на NF-kappaB и индуциране на експресии на провъзпалителни цитокини, медиирани от протеин ORF7a на SARS-CoV-2. Sci. Rep. 2021, 11, 13464. [CrossRef]

162. Чен, IY; Морияма, М.; Chang, MF; Ichinohe, T. Тежък остър респираторен синдром Коронавирус Виропорин 3а активира NLRP3 инфламазома. Преден. Microbiol. 2019, 10, 50. [CrossRef]

163. Касуга, Й.; Жу, Б.; Jang, KJ; Yoo, JS Вродено имунно усещане на коронавирус и стратегии за избягване на вируси. Exp. Mol. Med. 2021, 53, 723–736. [CrossRef]

164. Ебермайер, Т.; Cognasse, F.; Berthelot, P.; Мисмети, П.; Garraud, O.; Hamzeh-Cognasse, H. Тромбоцитни вродени имунни рецептори и TLRs: нож с две остриета. Вътр. J. Mol. Sci. 2021, 22, 7894. [CrossRef] [PubMed]

165. Коста, TJ; Potje, SR; Фрага-Силва, TFC; да Силва-Нето, JA; Барос, PR; Родригес, Д.; Мачадо, MR; Мартинс, РБ; SantosEichler, RA; Бенати, Минесота; et al. Митохондриалната ДНК и активирането на TLR9 допринасят за индуцираното от SARS-CoV-2- увреждане на ендотелните клетки. Васкул. Pharmacol. 2022, 142, 106946. [CrossRef] [PubMed]

166. Ли, Й.; Чен, М.; Cao, H.; Zhu, Y.; Zheng, J.; Zhou, H. Извънредна богата на GU едноверижна РНК, идентифицирана от коронавирус на SARS, допринася за прекомерен вроден имунен отговор. Микробите заразяват. 2013, 15, 88–95. [CrossRef] [PubMed]

167. Салви, В.; Нгуен, HO; Социо, Ф.; Schioppa, Т.; Gaudenzi, C.; Laffranchi, М.; Скапини, П.; Пасари, М.; Барбаза, И.; Тиберио, Л.; et al. Свързаните със SARS-CoV-2-ssRNAs активират възпалението и имунитета чрез TLR7/8. JCI Insight 2021, 6, 150542. [CrossRef] [PubMed]

168. Бортолоти, Д.; Джентили, В.; Rizzo, S.; Schiuma, G.; Белтрами, С.; Strazzabosco, G.; Фернандес, М.; Какури, Ф.; Карузо, А.; Rizzo, R. TLR3 и TLR7 РНК активиране на сензора по време на SARS-CoV-2 инфекция. Микроорганизми 2021, 9, 1820. [CrossRef]

169. Сервантес-Бараган, Л.; Zust, R.; Weber, F.; Шпигел, М.; Lang, KS; Акира, С.; Thiel, V.; Ludewig, B. Контрол на коронавирусна инфекция чрез интерферон тип I, получен от плазмоцитоидни дендритни клетки. Кръв 2007, 109, 1131–1137. [CrossRef]

170. Джан, К.; Раоф, М.; Чен, Й.; Sumi, Y.; Sursal, T.; Junger, W.; Брохи, К.; Итагаки, К.; Hauser, CJ Циркулиращите митохондриални DAMP причиняват възпалителни реакции към нараняване. Nature 2010, 464, 104–107. [CrossRef]

171. Дигард, П.; Лий, ХМ; Sharp, C.; Грей, Ф.; Гонт, Е. Вътрешногеномна променливост в динуклеотидния състав на SARS-CoV-2. Virus Evol. 2020, 6, veaa057. [CrossRef]

172. Смит, JA STING, ендоплазменият ретикулум и митохондриите: тримата са тълпа или разговор? Преден. Immunol. 2020, 11, 611347. [CrossRef]

173. Zhong, B.; Джан, Л.; Lei, C.; Li, Y.; Мао, AP; Янг, Й.; Wang, YY; Джан, XL; Shu, HB Убиквитин лигазата RNF5 регулира антивирусните отговори чрез медииране на разграждането на адаптерния протеин MITA. Имунитет 2009, 30, 397–407. [CrossRef]

174. Вей, X.; Ду, М.; Xie, J.; Луо, Т.; Zhou, Y.; Джан, К.; Li, J.; Чен, Д.; Xu, P.; Jia, М.; et al. Мутациите в TOMM70 водят до мулти-OXPHOS дефицити и причиняват тежка анемия, лактатна ацидоза и забавяне на развитието. J. Hum. Женет. 2020, 65, 231–240. [CrossRef]

175. Лиу, XY; Wei, B.; Shi, HX; Shan, YF; Wang, C. Tom70 медиира активирането на интерферон регулаторен фактор 3 върху митохондриите. Cell Res. 2010, 20, 994–1011. [CrossRef] [PubMed]

176. Елесела, С.; Lukacs, NW Роля на митохондриите при вирусни инфекции. Life 2021, 11, 232. [CrossRef] [PubMed]

177. Фу, YZ; Wang, SY; Zheng, ZQ; Yi, H.; Li, WW; Xu, ZS; Wang, YY SARS-CoV-2 мембранен гликопротеин M антагонизира MAVS-медиирания вроден антивирусен отговор. клетка. Mol. Immunol. 2021, 18, 613–620. [CrossRef] [PubMed]

178. Хан, Л.; Zhuang, MW; Deng, J.; Zheng, Y.; Джан, Дж.; Nan, ML; Джан, XJ; Гао, С.; Wang, PH SARS-CoV-2 ORF9b антагонизира интерфероните тип I и III чрез насочване към множество компоненти на RIG-I/MDA-5-MAVS, TLR3-TRIF и cGAS-STING сигнални пътища . J. Med. Virol. 2021, 93, 5376–5389. [CrossRef]

179. Юен, CK; Lam, JY; Wong, WM; Мак, LF; Уанг, X.; Чу, Х.; Cai, JP; Джин, DY; До, К.К.; Чан, JF; et al. SARS-CoV-2 nsp13, nsp14, nsp15 и orf6 функционират като мощни интерферонови антагонисти. Emerg. Микробите заразяват. 2020, 9, 1418–1428. [CrossRef]

180. Минакши, Р.; Падхан, К.; Рани, М.; Хан, Н.; Ахмад, Ф.; Jameel, S. Протеинът SARS Coronavirus 3a причинява стрес на ендоплазмения ретикулум и индуцира лиганд-независимо регулиране надолу на рецептора на интерферон тип 1. PLoS ONE 2009, 4, e8342. [CrossRef]

181. Кокич, Г.; Хилън, HS; Тегунов, Д.; Dienemann, C.; Seitz, F.; Шмицова, Й.; Farnung, L.; Siewert, A.; Hobartner, C.; Cramer, P. Механизъм на блокиране на SARS-CoV-2 полимераза от ремдезивир. Нац. Общ. 2021, 12, 279. [CrossRef]

182. Невалайнен, OPO; Хорстия, С.; Laakkonen, S.; Rutanen, J.; Мустонен, JMJ; Калиала, IEJ; Ansakorpi, H.; Крейви, HR; Kuutti, P.; Paajanen, J.; et al. Ефект на ремдесивир след хоспитализация за инфекция с COVID-19 от рандомизираното проучване SOLIDARITY Финландия. Нац. Общ. 2022, 13, 6152. [CrossRef]

183. Боглионе, Л.; Мели, Г.; Полети, Ф.; Ростаньо, Р.; Moglia, R.; Кантоне, М.; Еспозито, М.; Scianguetta, C.; Доменикале, Б.; Ди Паскуале, Ф.; et al. Рискови фактори и честота на дългосрочен COVID синдром при хоспитализирани пациенти: Ремдесивирът има ли защитен ефект? QJM Int. J. Med. 2022, 114, 865–871. [CrossRef]

184. Гейлър, Дж.; Михаелис, М.; Naczk, P.; Leutz, A.; Langer, K.; Doerr, HW; Cinatl, J., Jr. N-ацетил-L-цистеин (NAC) инхибира репликацията на вируса и експресията на провъзпалителни молекули в A549 клетки, заразени с високопатогенен H5N1 грипен вирус A. Biochem. Pharmacol. 2010, 79, 413–420. [CrossRef] [PubMed]

185. Cai, J.; Чен, Й.; Сет, С.; Фурукава, С.; Compans, RW; Jones, DP Инхибиране на грипна инфекция от глутатион. Свободен Радик. Biol. Med. 2003, 34, 928–936. [CrossRef] [PubMed]

186. Ши, X.; Shi, Z.; Хуанг, Х.; Zhu, H.; Джоу, П.; Zhu, H.; Ju, D. Способност на рекомбинантна човешка каталаза да потиска възпалението на мишия бял дроб, индуцирано от грип A. Възпаление 2014, 37, 809–817. [CrossRef] [PubMed]

187. Сото, ME; Guarner-Lans, V.; Сория-Кастро, Е.; Manzano Pech, L.; Perez-Torres, I. Антиоксидантната терапия полезна ли е допълнителна мярка за лечение на Covid-19? Алгоритъм за приложението му. Medicina 2020, 56, 386. [CrossRef] [PubMed]

188. Мелов, С.; Шнайдер, JA; Ден, BJ; Хинерфелд, Д.; Coskun, P.; Мира, SS; Крапо, JD; Wallace, DC Нов неврологичен фенотип при мишки без митохондриална манганова супероксиддисмутаза. Нац. Женет. 1998, 18, 159–163. [CrossRef]

189. Мелов, С.; Doctrow, SR; Шнайдер, JA; Haberson, J.; Пател, М.; Coskun, PE; Huffman, K.; Уолъс, окръг Колумбия; Malfroy, B. Удължаване на продължителността на живота и спасяване на спонгиформна енцефалопатия при супероксид дисмутаза 2 нулизиготни мишки, третирани със супероксид дисмутаза-каталаза миметици. J. Neurosci. 2001, 21, 8348–8353. [CrossRef]

190. Де, Р.; Мазумдер, С.; Саркар, С.; Дебшарма, С.; Сидикуи, АА; Саха, SJ; Banerjee, C.; Наг, С.; Саха, Д.; Bandyopadhyay, U. Острият психически стрес предизвиква митохондриална биоенергийна криза и хипер-деление заедно с аберантна митофагия в лигавицата на червата в модел на гризачи на свързано със стрес лигавично заболяване. Свободен Радик. Biol. Med. 2017, 113, 424–438. [CrossRef]

191. Печерски, А.; Шарма, М.; Satta, S.; Даску, М.; Василопулос, Х.; Hugo, C.; Риту, Е.; Дилън, BJ; Фунг, Е.; Гарсия, Г.; et al. Митоквинон мезилатът е насочен срещу SARS-CoV-2 инфекция в предклинични модели. bioRxiv 2022. [CrossRef]

192. Дитмар, М.; Лий, JS; Уиг, К.; Сегрист, Е.; Ли, М.; Камалия, Б.; Кастелана, Л.; Аянатан, К.; Карденас-Диас, Флорида; Morrisey, EE; et al. Екраните за повторно използване на лекарства разкриват специфични за клетъчния тип пътища на навлизане и одобрени от FDA лекарства, активни срещу SARS-Cov-2. Cell Rep. 2021, 35, 108959. [CrossRef]

193. Тот, Е.; Малет, Дж.; Завогян, Н.; Fanczal, J.; Грасалкович, А.; Ердош, Р.; Паладжи, П.; Хорват, Г.; Третър, Л.; Balint, ER; et al. Нов митохондриален преходен инхибитор на порите N-метил-4-изолевцин циклоспорин е нова терапевтична възможност при остър панкреатит. J. Physiol. 2019, 597, 5879–5898. [CrossRef]

194. Shakoory, B.; Carcillo, JA; Чатъм, WW; Amdur, RL; Zhao, H.; Динарело, Калифорния; Cron, RQ; Opal, SM Интерлевкин-1 рецепторна блокада е свързана с намалена смъртност при пациенти със сепсис с признаци на синдром на активиране на макрофаги: Повторен анализ на предишно проучване фаза III. Крит. Care Med. 2016, 44, 275–281. [CrossRef] [PubMed]

195. Норели, М.; Камиса, Б.; Barbiera, G.; Фалконе, Л.; Пуревдорж, А.; Генуа, М.; Санвито, Ф.; Понцони, М.; Doglioni, C.; Кристофори, П.; et al. Произведените от моноцити IL-1 и IL-6 са различно необходими за синдрома на освобождаване на цитокини и невротоксичността, дължаща се на CAR Т клетки. Нац. Med. 2018, 24, 739–748. [CrossRef] [PubMed]

196. Le, RQ; Li, L.; Юан, В.; Shord, SS; Nie, L.; Хабтемариам, бакалавърска степен; Przepiorka, D.; Фарел, AT; Pazdur, R. Резюме на одобрението на FDA: Тоцилизумаб за лечение на тежък или животозастрашаващ синдром на освобождаване на цитокини, индуциран от Т-клетъчен химерен антигенен рецептор. Онколог 2018, 23, 943–947. [CrossRef] [PubMed]

197. Kotch, C.; Барет, Д.; Teachey, DT Тоцилизумаб за лечение на синдром на освобождаване на цитокини, индуциран от Т-клетъчен рецептор на химерен антиген. Експерт Rev. Clin. Immunol. 2019, 15, 813–822. [CrossRef] [PubMed]

198. Мехта, П.; McAuley, DF; Браун, М.; Санчес, Е.; Tattersall, RS; Менсън, Джей Джей; Hlh Across Specialty Collaboration, UK COVID-19: Помислете за синдроми на цитокинова буря и имуносупресия. Lancet 2020, 395, 1033–1034. [CrossRef] [PubMed]

199. Джавридис, Т.; ван дер Стеген, ВСС; Eyquem, J.; Hamieh, М.; Piersigilli, A.; Sadelain, M. CAR Т-клетъчно индуциран синдром на освобождаване на цитокини се медиира от макрофаги и се намалява от IL-1 блокада. Нац. Med. 2018, 24, 731–738. [CrossRef] [PubMed]

200. Виджай, Р.; Fehr, AR; Яновски, AM; Athmer, J.; Wheeler, DL; Grunewald, M.; Sompallae, R.; Kurup, SP; Майерхолц, Дания; Sutterwala, FS; et al. Индуцираното от вируса инфламазомно активиране се потиска от сигнализирането на простагландин D(2)/DP1. Proc. Natl. акад. Sci. САЩ 2017, 114, E5444–E5453. [CrossRef]

201. Cavalli, G.; Де Лука, Г.; Campochiaro, C.; Дела-Торе, Е.; Рипа, М.; Канети, Д.; Oltolini, C.; Кастилиони, Б.; Tassan Din, C.; Бофини, Н.; et al. Блокада на интерлевкин-1 с висока доза анакинра при пациенти с COVID-19, синдром на остър респираторен дистрес и хипервъзпаление: ретроспективно кохортно проучване. Lancet Rheumatol. 2020, 2, e325–e331. [CrossRef]

202. Piccoli, C.; Скрима, Р.; Quarato, G.; D'Aprile, A.; Риполи, М.; Лече, Л.; Бофоли, Д.; Moradpour, D.; Capitanio, N. Експресията на протеин на вируса на хепатит С причинява медиирана от калций митохондриална биоенергийна дисфункция и нитрооксидативен стрес. Хепатология 2007, 46, 58–65. [CrossRef]

203. Уудс, Джей Джей; Wilson, JJ Инхибитори на митохондриалния калциев унипортер за лечение на заболяване. Curr. мнение Chem. Biol. 2020, 55, 9–18. [CrossRef]

Отказ от отговорност/Бележка на издателя:Твърденията, мненията и данните, съдържащи се във всички публикации, са само на отделния автор(и) и сътрудник(и), а не на MDPI и/или редактора(ите). MDPI и/или редакторът(ите) се отказват от отговорност за всякакви наранявания на хора или собственост, произтичащи от идеи, методи, инструкции

【За повече информация:george.deng@wecistanche.com / WhatsApp:8613632399501】